A estrutura geral do filamento de miosina é conhecida desde os estudos clássicos de difração de raios X de Huxley e Brown (1963). No entanto, uma das caraterísticas cruciais, nomeadamente, a ordenação do filamento ou o número de pontes cruzadas de miosina por repetição de 143 Å, tem sido objeto de controvérsia (Squire, 1981). A análise das proteínas miofibrilares por meio de géis unidimensionais de poliacrilamida com dodecil sulfato de sódio produziu resultados contraditórios. Este autor reinvestigou a estequiometria da miosina para actina a partir de géis unidimensionais de miofibrilhas preparadas por diferentes procedimentos. Em seguida, este autor abordou a questão crítica de saber se as diferenças na concentração de actina durante os diferentes métodos de preparação do músculo resultavam da perda de actina ou da remoção de contaminantes que comigam com a actina. Ao examinar esta questão, foram realizadas eletroforese bidimensional, dodecil sulfato de sódio na primeira dimensão e focalização isoeléctrica na segunda dimensão em preparações miofibrilares de músculo de coelho. Os resultados revelaram uma disposição estrutural das pontes cruzadas de miosina no músculo estriado vertebrado.